Az enzim felépítése és működése

Az enzimek olyan fehérje, amely megkönnyíti a sejtek metabolikus folyamatát azáltal, hogy csökkenti az aktivációs energia (Ea) szintet annak érdekében, hogy katalizálja a biomolekulák közötti kémiai reakciókat. Néhány enzim olyan alacsony szintre csökkenti az aktivációs energiát, hogy valójában megfordítja a sejtes reakciókat. De az enzimek minden esetben megkönnyítik a reakciókat anélkül, hogy megváltoznának, például az üzemanyag égési módja annak használatakor.

A kémiai reakciók kialakulásához a molekuláknak megfelelő körülmények között kell összeütközniük, amelyek elősegítik az enzimek létrehozását. Például megfelelő enzim jelenléte nélkül a glükóz-6-foszfát glükózmolekulái és foszfátmolekulái kötve maradnak. De amikor bemutatja a hidroláz enzim, a glükóz- és foszfátmolekulák elkülönülnek.

Az enzim tipikus molekulatömege (a molekula összes atomjának atomtömege) körülbelül 10 000 és több mint 1 millió közötti. Kis mennyiségű enzim valójában nem fehérje, hanem kis katalitikus RNS-molekulákból áll. Más enzimek többprotein komplexek, amelyek több egyedi protein alegységet tartalmaznak.

Bár sok az enzimek katalizálják a reakciókat önmagukban egyeseknek további nem fehérjekomponensekre van szükségük, úgynevezett "kofaktoroknak", amelyek szervetlen ionok, például Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺vagy Zn²⁺vagy szerves vagy fém-szerves molekulákból állhatnak, amelyeket koenzimek néven ismertek.

Az enzimek nagy részét a következő három fő kategóriába sorolják, az általuk katalizált reakciók alapján:

• oxidoreduktázok katalizálják az oxidációs reakciókat, amelyek során az elektronok mozognak egyik molekuláról a másikra. Példa: alkoholdehidrogenáz, amely az alkoholokat aldehidekké vagy ketonokká alakítja. Ez az enzim kevésbé mérgezővé teszi az alkoholt, mivel lebontja, és kulcsszerepet játszik az erjedési folyamatban.
• transzferázok katalizálja a funkcionális csoport egyik molekuláról a másikra történő szállítását. A kiváló példák az aminotranszferázok, amelyek az aminosavak lebontását katalizálják az aminocsoportok eltávolításával.
• hidroláz az enzimek katalizálják a hidrolízist, ahol az egyes kötések bontásra kerülnek, ha víznek vannak kitéve. Például a glükóz-6-foszfatáz egy hidroláz, amely eltávolítja a foszfátcsoportot a glükóz-6-foszfátból, és így marad glükóz és H3PO4 (foszforsav).

Három kevésbé általános enzim a következő:

• liázok katalizálja a különféle kémiai kötések lebontását a hidrolízis és az oxidáció kivételével, gyakran új kettős kötések vagy gyűrűs struktúrák kialakulásával. A piruvát-dekarboxiláz egy olyan láz példája, amely eltávolítja a szén-dioxidot a piruvátból.
• izomerázok katalizálja a molekulák szerkezeti eltolódását, ami alakváltozásokat idéz elő. Példa: ribulóz-foszfát-epimeráz, amely katalizálja a ribulóz-5-foszfát és a xilulóz-5-foszfát kölcsönös átalakulását.
• ligázok katalizálja a ligálást - a szubsztrátpárok kombinációját. Például a hexokinázok egy olyan ligázok, amelyek katalizálják a glükóz és az ATP glükóz-6-foszfáttal és ADP-vel való átalakulását.

Az enzimek befolyásolják a mindennapi életet. Például a mosószerekben található enzimek elősegítik a foltot okozó fehérjék lebontását, míg a lipázok segítik a zsírfoltok feloldását. A hőhatású és kriotolerancia enzimek szélsőséges hőmérsékleten működnek, következésképpen ipari felhasználásra alkalmazhatók olyan folyamatok, amelyekben magas hőmérsékletet vagy bioremediációt igényelnek, és amelyek szélsőséges körülmények között fordulnak elő, például a a sarkvidék.

Az élelmiszeriparban az enzimek átalakítják a keményítőt cukorré, hogy édesítőszereket nyerjenek a cukornádon kívüli forrásokból. A ruhaiparban az enzimek csökkentik a gyapot szennyeződéseit és csökkentik a bőrbarnítási folyamatban használt potenciálisan káros vegyi anyagok szükségességét.

Végül, a műanyagipar folyamatosan keresi az enzimek felhasználásának módszereit a biológiailag lebontható termékek fejlesztésére.