Az enzimet makromolekulaként definiálják, amely egy biokémiai reakciót katalizál. Ilyen típusú kémiai reakcióban, a kiindulási molekulák szubsztrátoknak nevezzük. Az enzim kölcsönhatásba lép egy szubsztráttal, új termékré alakítva. A legtöbb enzimet úgy nevezik el, hogy a szubsztrátum nevét az -áz utótaggal kombinálják (például proteáz, ureáz). Szinte az összes anyagcsere-reakció a testben enzimekre támaszkodik, hogy a reakciók elég gyorsan haladjanak át, hogy hasznosak legyenek.
Vegyszerek hívják aktivátorok fokozhatja az enzimaktivitást, miközben inhibitorok csökkentheti az enzimaktivitást. Az enzimek tanulmányozása elnevezés Enzimológiai.
Az enzimek osztályozására hat széles kategória létezik:
- Oxidoreduktázok - részt vesznek az elektron átadásban
- Hidrolázok - a szubsztrátot hidrolízissel hasítják le (vízmolekula felvétele)
- Izomerázok - egy csoport mozgatása a molekulában izomer kialakulásához
- Ligázok (vagy szintetázok) - összekapcsolják a nukleotidban lévő pirofoszfát-kötés új kémiai kötések kialakulását
- Oxidoreduktázok - elektron transzferben hatnak
- Transzferázok - egy kémiai csoport átvitele az egyik molekuláról a másikra
Hogyan működnek az enzimek?
Az enzimek működnek az aktiválási energia csökkentése készíteni kellett kémiai reakció előfordul. Mint más katalizátorok, az enzimek megváltoztatják a reakció egyensúlyát, de nem vesznek részt a folyamatban. Noha a legtöbb katalizátor számos különféle típusú reakcióra képes reagálni, az enzim egyik legfontosabb jellemzője, hogy specifikus. Más szavakkal: egy enzim, amely egy reakciót katalizál, nem lesz hatással a másik reakcióra.
A legtöbb enzim globális protein, amely sokkal nagyobb, mint a szubsztrát, amellyel kölcsönhatásba lépnek. Méretük 62 aminosavtól több mint 2500 aminosavig terjed, de szerkezetüknek csak egy része vesz részt a katalízisben. Az enzimnek van egy úgynevezett an aktív oldal, amely egy vagy több kötőhelyet tartalmaz, amelyek a szubsztrátot a helyes konfigurációban orientálják, és a katalitikus hely, amely a molekula azon része, amely csökkenti az aktivációs energiát. Az enzim felépítésének fennmaradó része elsősorban az aktív hely bemutatására szolgál hordozó a legjobb módon. Lehet, hogy vannak alloszterikus oldal, ahol egy aktivátor vagy inhibitor kötődik olyan konformációs változáshoz, amely befolyásolja az enzimaktivitást.
Néhány enzimhez további kémiai anyagokra van szükség, az úgynevezett a kofaktor, a katalízis előfordulásához. A kofaktor lehet fémion vagy szerves molekula, például vitamin. A kofaktorok lazán vagy szorosan kötődhetnek az enzimekhez. A szorosan kötött kofaktorokat nevezzük protézis csoportok.
Az enzimek kölcsönhatása a szubsztrátokkal két magyarázat "zár és kulcs" modell, amelyet Fischer Emil 1894-ben javasolt, és a indukált illesztési modell, amely a zár és kulcs modell módosítása, amelyet Daniel Koshland 1958-ban javasolt. A zár- és kulcsmodellben az enzim és a szubsztrátum háromdimenziós alakú, amelyek illeszkednek egymáshoz. Az indukált illeszkedési modell szerint az enzimmolekulák megváltoztathatják alakjukat, a szubsztráttal való interakciótól függően. Ebben a modellben az enzim és néha a szubsztrát alakját megváltoztatja, miközben kölcsönhatásba lépnek, amíg az aktív hely teljesen meg nem kötődik.
Példák enzimekre
Ismert, hogy több mint 5000 biokémiai reakciót katalizál enzimek. A molekulákat ipari és háztartási termékekben is használják. Az enzimeket sörfőzéshez, valamint bor és sajt készítéséhez használják. Az enzimhiány bizonyos betegségekkel, például a fenilketonuriával és az albinizmussal társul. Íme néhány példa a gyakori enzimekre:
- A nyálban lévő amiláz katalizálja az élelmiszerekben a szénhidrátok kezdeti emésztését.
- A papain egy gyakori enzim, amelyet a húslágyítóban találnak, ahol megbontja a fehérjemolekulákat tartó kötéseket.
- Az enzimek megtalálhatók a mosó- és folttisztítókban, amelyek elősegítik a fehérjefoltok lebontását és az olajok feloldását a szöveteken.
- A DNS-polimeráz a DNS másolásakor katalizálja a reakciót, majd ellenőrzi, hogy a helyes bázist használják-e.
Valamennyi enzim fehérje?
Szinte az összes ismert enzim fehérje. Egyszer azt hitték, hogy az összes enzim fehérjék, de felfedezték bizonyos nukleinsavakat, úgynevezett katalitikus RNS-eket vagy ribozimeket, amelyek katalitikus tulajdonságokkal rendelkeznek. A diákok általában az enzimeket tanulmányozzák, valójában fehérjealapú enzimeket tanulmányoznak, mivel nagyon keveset tudnak arról, hogy az RNS hogyan működhet katalizátorként.