A fehérjék biológiai polimerek, amelyek aminosavakból épülnek össze, és peptideket képeznek. Ezek a peptid alegységek összekapcsolódhatnak más peptidekkel, hogy összetettebb struktúrákat képezzenek. Többféle kémiai kötés tartja össze a fehérjéket és köti őket más molekulákhoz. Vessen egy pillantást a kémiai kötések felelős a fehérje szerkezetéért.
A fehérje elsődleges szerkezete a következőkből áll: aminosavak láncolva egymáshoz. Az aminosavakat peptidkötések kötik össze. A peptidkötés az egyik aminosav karboxilcsoportja és egy másik aminosav közötti kovalens kötés típusa. Maguk az aminosavak kovalens kötésekkel összekapcsolt atomokból készülnek.
A másodlagos szerkezet egy aminosav-lánc háromdimenziós hajtogatását vagy tekercselését írja le (például béta-redős lap, alfa-hélix). Ezt a háromdimenziós alakot a helyén tartja hidrogénkötések. A hidrogénkötés egy dipól-dipól kölcsönhatás a hidrogénatom és egy elektronegatív atom, például nitrogén vagy oxigén között. Egyetlen polipeptidlánc tartalmazhat több alfa-hélix és béta-redős lap régiót.
Mindegyik alfa-hélixet hidrogénkötéssel stabilizáljuk az amin- és karbonilcsoportok között ugyanazon polipeptid láncon. A béta-redős lapot hidrogénkötésekkel stabilizálják az egyik polipeptidlánc aminocsoportjai és a második szomszédos lánc karbonilcsoportjai között.
Míg a szekunder szerkezet az aminosavak láncának alakját írja le a térben, a tercier struktúra a teljes molekula feltételezett általános alakja, amely tartalmazhat mind a lemezek, mind a lemezek régióit tekercsek. Ha egy fehérje egy polipeptidláncból áll, akkor a tercier struktúra a legmagasabb szintű szerkezet. A hidrogénkötés befolyásolja a fehérje tercier szerkezetét. Mindegyik aminosav R-csoportja lehet hidrofób vagy hidrofil.
Néhány fehérje alegységekből áll, amelyekben fehérje a molekulák összekapcsolódnak, hogy nagyobb egységet képezzenek. Ilyen fehérje például a hemoglobin. A kvaterner szerkezet azt írja le, hogy az alegységek hogyan illeszkednek egymáshoz a nagyobb molekula kialakításához.