Fehérje és polipeptid szerkezete

click fraud protection

A polipeptidekben négy szintű szerkezet található: fehérjék. A polipeptidfehérje elsődleges szerkezete meghatározza annak szekunder, tercier és kvaterner szerkezetét.

Elsődleges felépítés

A polipeptidek és fehérjék elsődleges szerkezete az aminosavak szekvenciája a polipeptidláncban, a diszulfidkötések elhelyezkedése alapján. Az elsődleges szerkezet úgy tekinthető, mint az összes elem teljes leírása kovalens kötés egy polipeptid láncban vagy fehérjében.

Az elsődleges szerkezet megjelölésének leggyakoribb módja az aminosav-szekvencia írása az aminosavak standard hárombetűs rövidítéseivel. Például a gly-gly-ser-ala az elsődleges szerkezet a következő polipeptid számára glicin, glicin, szerinés alaninebben az sorrendben az N-terminális aminosavtól (glicin) a C-terminális aminosavig (alanin).

Másodlagos felépítés

A másodlagos szerkezet az aminosavak rendezett elrendezése vagy konformációja egy polipeptid vagy fehérje molekula lokalizált régióiban. A hidrogénkötés fontos szerepet játszik ezen hajtogatási minták stabilizálásában. A két fő szekunder struktúra az alfa-hélix és az anti-párhuzamos béta-redős lap. Más periodikus konformációk is vannak, de az α-hélix és a β-redős lap a legstabilabb. Egyetlen polipeptid vagy fehérje több másodlagos szerkezetet tartalmazhat.

instagram viewer

Az α-spirál egy jobbkezes vagy óramutató járásával megegyező spirál, amelyben minden peptidkötés a transz alakja és sík. Az egyes peptidkötések aminocsoportja általában felfelé és párhuzamosan fut a spirál tengelyével; a karbonilcsoport általában lefelé mutat.

A β-redős lap kiterjesztett polipeptidláncokból áll, egymással szomszédos szomszédos láncokkal. Az α-hélixhez hasonlóan, minden peptidkötés is transz és sík. A peptidkötések amin- és karbonilcsoportjai egymás felé mutatnak és ugyanabban a síkban vannak, így hidrogénkötés fordulhat elő a szomszédos polipeptidláncok között.

A hélixet hidrogénkötéssel stabilizálják amin és karbonil ugyanazon polipeptid lánc csoportjai. A redőzött lapot hidrogénkötések stabilizálják egy lánc aminocsoportjai és egy szomszédos lánc karbonilcsoportjai között.

Harmadik szintű szerkezet

A polipeptid vagy fehérje tercier szerkezete az atomok háromdimenziós elrendezése egyetlen polipeptidláncon belül. Egyetlen konformációs hajtogatási mintázatból (például csak alfa-hélixből) álló polipeptid esetén a szekunder és a tercier szerkezet lehet azonos. Ezenkívül az egyetlen polipeptid molekulából álló fehérjéknél a harmadlagos szerkezet a legmagasabb szerkezeti szint, amelyet elérnek.

A tercier struktúrát nagyrészt a diszulfidkötések tartják fenn. Diszulfid kötések képződnek a cisztein két tiolcsoport (SH) oxidálásával diszulfidkötést (S-S) képeznek, amelyet néha diszulfidhídnak is hívnak.

Kvarteráris felépítés

A kvaterner szerkezettel több alegységből álló fehérjéket (több polipeptid molekula, mindegyiket 'monomernek' nevezve) lehet leírni. Az 50 000-nél nagyobb molekulatömegű fehérjék többsége kettő vagy több nem kovalensen kapcsolt monomerből áll. A monomerek elrendezése a háromdimenziós fehérjében a kvaterner szerkezet. A kvaterner szerkezet bemutatására a leggyakoribb példa a hemoglobin fehérje. A hemoglobin kvaterner felépítése a monomer alegység csomagja. A hemoglobin négy monomerből áll. Két α-lánc van, amelyek mindegyike 141 aminosavat tartalmaz, és két β-lánc, amelyek mindegyike 146 aminosavat tartalmaz. Mivel két különböző alegység létezik, a hemoglobin heteroquaternáris felépítésű. Ha a fehérje összes monomere azonos, akkor homokterner szerkezetű.

A kvaterner szerkezetben az alegységek fő stabilizáló ereje a hidrofób kölcsönhatás. Amikor egyetlen monomer háromdimenziós alakba hajlik, hogy poláris oldalsó láncait vizes hatásnak tegye ki Ha nem akarjuk megvédeni a poláris oldalláncokat, még mindig vannak hidrofób szakaszok a kitett területeken felület. Két vagy több monomer úgy válik össze, hogy kitett hidrofób szakaszok érintkezésbe kerüljenek.

Több információ

További információt szeretne az aminosavakról és fehérjékről? Itt található néhány további online forrás a aminosavak és az aminosavak királissága. Az általános kémiai szövegeken kívül a fehérjeszerkezetre vonatkozó információk megtalálhatók a biokémiai, szerves kémiai, általános biológiai, genetikai és molekuláris biológiai szövegekben is. A biológiai szövegek általában információkat tartalmaznak a transzkripció és transzláció folyamatairól, amelyeken keresztül egy szervezet genetikai kódját használják fehérjék előállítására.

instagram story viewer